ELABORATE UN MAPA MENTAL DE TUS CONTENIDOS CON LO BASICO.
Idealmente debes pasar por las presentaciones , en orden responder un cuestionario de estudio relacionado y repasar con el mapa mental de LOBASICO
OK !!!!! Hasta la vista…. ..
leer nueva pestaña LO BASICO
Posted by Dr. Daniel Muñoz en septiembre 30, 2009
Posted in Uncategorized | Leave a Comment »
estudiar y aprender los mas sobresaliente
Posted by Dr. Daniel Muñoz en septiembre 30, 2009
SI SE SABE LAS DIAPOSITIVAS CONSIDERO QUE SABE DE LOS TEMAS
cada diapositiva representa una serie de posibilidades para preguntar…..
aprender las cosas sobresalientes, llamativas, interesantes, es una prioridad
Posted in Uncategorized | Leave a Comment »
Ingeniería genética
Posted by Dr. Daniel Muñoz en agosto 19, 2009
Copiar y pegar en un buscador si quieres consultarlo en la red directamente.:
Tecnología del ADN recombinante
El nacimiento de una nueva era
En la década de 1950 se descubrió que los genes no eran nada más y nada menos que cadenas de nucleótidos. Un descubrimiento que parece tan sencillo desencadenó, sin embargo, el nacimiento de una nueva era: la de la tecnología del ADN recombinante.
La primera molécula de ADN recombinante fue creada por Paul Berg, a comienzos de los 70. Para aquella época, los biólogos moleculares habían aprendido a alterar genes individuales, cortar y pegar pedazos de ADN de diferentes organismos y moverlos de uno a otro.
Otros pioneros de esta tecnología fueron Stanley Cohen, un genetista estadounidense, y Herbert Boyer, un bioquímico de la misma nacionalidad . Cohen estaba interesado en aprender cómo los genes de plásmidos otorgan resistencia a las bacterias y Boyer trabajaba con enzimas de restricción (ver apartado 3.3.), por lo que decidieron trabajar juntos en la combinación de dos plásmidos resistentes a antibióticos diferentes para crear una bacteria resistente a ambos.
¿Qué es la tecnología del ADN recombinante?
ADN recombinante es una molécula que proviene de la unión artificial de dos fragmentos de ADN. Por lo tanto, la tecnología de ADN recombinante es el conjunto de técnicas que permiten aislar un gen de un organismo, para su posterior manipulación e inserción en otro diferente. De esta manera podemos hacer que un organismo (animal, vegetal, bacteria, hongo) o un virus produzca una proteína que le sea totalmente extraña.
Estas técnicas se emplean normalmente para la producción de proteínas en gran escala, ya que podemos hacer que una bacteria produzca una proteína humana y lograr una superproducción, como en el caso de la insulina humana, que actualmente es producida por bacterias en grandes recipientes de cultivo, denominados biorreactores. Como las bacterias se multiplican muy rápidamente y pueden expresar grandes cantidades de proteínas, es posible lograr una sobreproducción de la proteína deseada. A esto justamente se dedica la biotecnología, es decir a la utilización de organismos vivos o de sus productos con fines prácticos.
El desarrollo de la tecnología del ADN recombinante fue posible gracias a varias líneas de investigación: 1) el conocimiento de las enzimas de restricción, 2) la replicación y reparación de ADN, 3) la replicación de virus y plásmidos y 4) la síntesis química de secuencias de nucleótidos.
¿Cómo cortar y pegar el ADN? Tijeras moleculares: enzimas de restricción
En 1975 Daniel Nathans y Hamilton O. Smith descubrieron un tipo de proteínas -las enzimas endonucleasas o enzimas de restricción- que actúan como «tijeras moleculares», cortando la doble cadena de ADN a través del esqueleto de fosfatos sin dañar las bases. El descubrimiento de estas enzimas condujo a dichos microbiólogos al Nobel en 1978 y dio origen a la ingeniería genética.
Las enzimas de restricción son producidas por bacterias como método de defensa contra virus y degradan el ADN extraño.
A su vez, el propio genoma bacteriano está protegido contra sus enzimas de restricción mediante metilaciones (es decir, el agregado de un grupo metilo [-CH3)]) en un átomo específico de ciertos nucleótidos.
Estas moléculas son indispensables para la ingeniería genética, ya que producen fragmentos que se pueden unir entre sí fácilmente (con la ayuda de un «pegamento molecular»: la enzima ligasa).
Las enzimas de restricción cortan dejando extremos cohesivos o romos. Los extremos cohesivos son generados cuando la enzima corta las dos hebras asimétricamente, dejando los extremos de cada hebra de simple cadena complementarios entre sí. Por otro lado, los extremos romos son generados cuando la enzima corta las dos hebras por el mismo lugar, generando dos extremos doble cadena.
Figura 1. Enzimas de restricción. Este tipo de endonucleasas puede dejar dos tipos de extremos. En el primer caso, el corte genera nucléotidos de simple cadena llamados extremos cohesivos. Estos extremos se pueden unir por medio de otra enzima, la ADN ligasa. En el segundo caso, se generan extremos doble cadena (extremos romos). Estos extremos también pueden ser unidos con la ayuda de una enzima ligasa pero, como no los extremos no son complementarios, la unión será más inespecífica.
Las enzimas de restricción permiten cortar el genoma de cualquier organismo en pequeños fragmentos llamados fragmentos de restricción. La colección de miles o millones de estos fragmentos se llama biblioteca génica.
¿Cómo introducir ADN recombinante en las bacterias?
Una vez que los biólogos encontraron cómo fabricar ADN recombinante usando enzimas de restricción y ligasas, el desafío siguiente fue cómo producir grandes cantidades de genes y cómo introducirlos en bacterias u otras células huésped. El primer problema fue solucionado con el uso de plásmidos, pequeñas moléculas de ADN circular presente en muchas bacterias.
Los plásmidos contienen uno o más genes de resistencia a antibióticos y son capaces de autorreplicarse, ya que contienen una secuencia de iniciación. Esto les permite replicarse de manera independiente del ADN genómico.
Podemos crear una molécula de ADN recombinante usando un plásmido. Este proceso consta de las siguientes etapas:
1. Cortamos el ADN circular del plásmido con enzimas de restricción, para generar extremos cohesivos.
2. Cortamos el ADN que queremos multiplicar. Debemos asegurarnos de que los extremos del plásmido y los del ADN a insertar sean complementarios y puedan unirse.
3. Unimos el gen que queremos introducir (inserto) por medio de la enzima ADN-ligasa y luego introducimos el plásmido con inserto en bacterias.
4. Seleccionamos las bacterias que hayan introducido el plásmido con la ayuda de antibióticos. Dado que los plásmidos contienen un gen de resistencia a antibiótico, al exponer las bacterias a ese antibiótico, sólo las que hayan incorporado el plásmido (y con él la resistencia) sobrevivirán, mientras que las que no lo tengan morirán.
Esta es una manera relativamente eficaz de obtener millones de copias del ADN incorporado. Dado que todas las copias del gen provienen de una sola molécula multiplicada a partir de una única bacteria que dio origen a la colonia, esta técnica lleva el nombre de clonación.
El término clon proviene de la jardinería; desde hace siglos los jardineros generan plantas nuevas a partir de gajos. Estas plantas son genéticamente idénticas y constituyen un clon.
Un clon es un grupo de células u organismos genéticamente idénticas.
El uso fragmentos de ADN como vectores cumple un rol fundamental en la ingeniería genética, ya que sirven para transferir material genético de un organismo a otro.
Vector: cualquier organismo o virus capaz de mover genes de un organismo a otro
¿Cómo amplificar el ADN? Reacción en cadena de la polimerasa
Durante las décadas de 1970-1980, la manera más práctica de hacer múltiples copias de una secuencia particular de ADN era introduciendo una molécula de ADN recombinante (un plásmido más un gen) en una célula huésped. Esto podía resultar un poco engorroso, ya que muchas veces se disponía de una cantidad muy pequeña de moléculas de ADN para realizar pruebas.
A mediados de la década de los 80, la invención de una técnica capaz de generar centenares de miles de copias de una secuencia sin la necesidad de clonarla en ningún tipo de vector resolvió este problema. Kary Mullis, un bioquímico americano que trabajaba sintetizando ADN, resolvió este problema con la invención de la reacción en cadena de la polimerasa.
Esta se basa en la separación de ambas hebras de ADN, la posterior unión de pequeños fragmentos (denominados primers) y la extensión de estos fragmentos usando de molde el ADN de la muestra. Así se obtienen dos copias idénticas por cada molécula en cada ciclo de reacción. Para llevar a cabo esta reacción se requiere de una enzima polimerasa que sea capaz de soportar la alta temperatura del proceso de desnaturalización. Esta enzima es una ADN-polimerasa especial obtenida de una bacteria termófila (la Thermus aquaticus), resistente a altas temperaturas.
La reacción en cadena de la polimerasa permite amplificar la muestra de manera espectacular y su sensibilidad es tal que alcanza con una molécula para que la reacción genere una infinidad de copias. Esto la convierte en una importante, si no imprescindible, herramienta para el análisis de filiación o de criminalística forense, ya que con sólo una pequeñísima muestra se pueden realizar diferentes estudios comparativos que nos permiten conocer el dueño de un «rastro» genético en particular.
También se usa para el desarrollo de nuevas estrategias de diagnóstico médico, como la detección de virus o de mutaciones que provocan enfermedades genéticas, a partir de una muestra de ADN tan pequeña como un cabello o una gota de sangre.
Otra aplicación de la técnica de la reacción en cadena de la polimerasa es la transcripción inversa de ARNm. Mediante el uso de una enzima de origen viral denominada transcriptasa reversa puede usarse como molde una molécula de ARNm, transcribirla a una secuencia de ADN, y luego ser amplificada como cualquier otra secuencia por la reacción en cadena de la polimerasa, con lo que se obtiene una gran cantidad de ADN a partir de unas pocas moléculas de ARNm. Esta técnica es muy empleada para el estudio de expresión génica, así como para la producción de proteínas en diferentes organismos.
¿Cómo encontrar el gen adecuado? Imanes biológicos: sondas y anticuerpos
Hasta hace relativamente poco, encontrar un gen en un genoma era como encontrar una aguja en un pajar. Si tuviéramos que realizar dicha tarea, probablemente usaríamos un imán para atraer la aguja (siempre y cuando esta sea de metal y posea propiedades magnéticas). De manera análoga, hoy día podemos encontrar genes o proteínas usando, respectivamente, sondas y anticuerpos, que actúan como imanes moleculares.
Las sondas son fragmentos de ADN o ARN de simple cadena complementarias a la región de ADN o ARN que queremos encontrar. Contienen alguna «marca» que permite revelar su unión (hibridación) a la secuencia elegida y de esa manera revela presencia de la región buscada.
¿Cómo se marcan esas sondas o fragmentos de ácidos nucleicos? Las sondas pueden ser «coloreadas» durante su síntesis utilizando nucleótidos marcados con isótopos radiactivos. Otra manera de marcarlas es mediante la unión con una molécula que pueda ser detectada posteriormente como fluorescente, un marcador químico que puede ser detectado por un anticuerpo, o una enzima cuya actividad produce el cambio de color de su sustrato.
Una de las técnicas más empleadas para localizar fragmentos determinados del genoma (o la expresión de algún gen en particular por medio de la detección de la presencia de su correspondiente ARNm) es la hibridación in situ. Durante este proceso se incuba el ADN con una sonda (de ADN o ARN) complementaria a la secuencia buscada, y marcada radiactiva o químicamente.
La sonda «navega» por el interior de la célula hasta encontrar una secuencia complementaria a ella. Una vez que esto ocurra se formará una doble cadena que permitirá no sólo detectar la presencia de esta secuencia, sino indicar el lugar específico que ocupa dentro de la célula. Si se tratara de un fragmento de un cromosoma, nos permitiría saber su localización exacta o locus.
Para revelar la presencia de hibridación de la sonda, la muestra debe exponerse a una placa radiográfica; en el caso de las sondas marcadas químicamente se procede a su revelado mediante el uso de moléculas fluorescentes o que puedan ser detectadas por colorimetría (utilizando una enzima que provoque el cambio de color de un sustrato).
Se puede también utilizar colonias de bacterias con ADN recombinante con una técnica similar, pero que usa anticuerpos en vez de sondas. Se comienza por una colonia de bacterias que contengan y expresen el gen de ADNc. Luego se trata las bacterias con un anticuerpo marcado, que se unirá a la colonia que sintetice la proteína deseada. De esta manera se puede localizar el gen en cuestión y clonarlo para obtener múltiples copias.
¿Cómo estudiar la expresión de diversos genes?
Si visitamos un laboratorio de biología molecular, probablemente encontraremos una cuba con un gel al cual se le aplica una corriente eléctrica. Este método, llamado electroforesis en gel, es muy usado para separar moléculas de diversos tamaños y es la base de las técnicas que describiremos para identificar ADN, ARN, y proteínas. En los párrafos siguientes describiremos entonces la electroforesis para poder comprender luego cómo funcionan las demás técnicas.
Separación de ácidos nucleicos y proteínas. Electroforesis en gel
La electroforesis en gel es uno de los métodos más utilizados en los laboratorios para separar ácidos nucleicos o proteínas, de acuerdo con su tamaño. Esto se logra por la diferencia de desplazamiento de las moléculas a lo largo de un gel sometido a un campo eléctrico. La carga eléctrica sirve como fuerza impulsora que atrae las moléculas cargadas negativamente hacia el otro extremo del gel que posee carga positiva. Existen distintos tipos de gel; comúnmente se utiliza agarosa o poliacrilamida.
La velocidad de desplazamiento de las moléculas es inversamente proporcional a su tamaño. En los ácidos nucleicos la carga está dada por los nucleótidos, por lo que el tiempo que tardará la molécula en atravesar el gel será directamente proporcional al número de nucleótidos que tenga, es decir a su tamaño. De esta manera, para un tiempo determinado, las moléculas más grandes quedarán más retrasadas en el gel que las moléculas más pequeñas.
La separación de proteínas es un poco mas complicada, ya que éstas poseen una estructura tridimensional compleja y compacta, además de una carga neta que depende de la identidad de los aminoácidos que la componen. Esto hace más difícil separarlas sólo por su tamaño y por eso se emplea una versión modificada conocida como electroforesis en gel de poliacrilamida. Las proteínas forman bandas de acuerdo con su tamaño; si se corre una muestra con proteínas de tamaño conocido se puede determinar el tamaño de la proteína estudiada por la distancia recorrida en el gel. Las proteínas más grandes quedarán arriba y las más chicas quedan abajo (y las de tamaño medio quedarán entre las demás). Además, el grosor de la banda obtenida dependerá de la cantidad de proteína que se haya sembrado; cuanto mayor sea la cantidad de proteínas, más gruesa será la banda.
Figura 1. Electroforesis en gel. Se siembra la muestra (ADN, ARN o proteínas) en un gel que es sometido a una corriente eléctrica. Las moléculas se mueven a través del gel impulsadas por dicha corriente. Esta técnica permite separar moléculas de acuerdo a su tamaño y carga ya que las más pequeñas (o aquellas con mayor carga) se mueven con mayor velocidad. El gráfico muestra bandas de distinto ancho, correspondientes a distinta cantidad y tamaño de la muestra de proteínas.
¿Cómo estudiar la expresión de diversos genes? Southern, Northern y Western Blot
Existen diferentes técnicas que emplean la separación en gel por electroforesis como primer paso para identificar la presencia de determinadas moléculas dentro de una muestra. Una de ellas fue inventada por Edward M. Southern en 1975 para la detección de ADN. Una vez finalizada la corrida en el gel, se realiza la transferencia (o blotting) de las muestras a una membrana para su posterior revelado. Luego se utilizó el mismo sistema para detectar ARN y se lo denominó Northern Blot (en clara alusión al nombre del científico inventor de la técnica basada en ADN).
Estas dos técnicas consisten en una electroforesis seguida de transferencia y emplean secuencias específicas (sondas) complementarias a la molécula de ácido nucleico a identificar. Es decir, ambas utilizan la hibridación de ácidos nucleicos para la detección de las moléculas buscadas. Los principios generales son los mismos, pero hay diferencias en el procedimiento debidas principalmente a que el ARN se degrada mucho más fácilmente que el ADN; esto hace necesario tomar muchas más precauciones.
Una vez sembradas las muestras en un gel, se realiza una corrida electroforética hasta lograr que las moléculas se separen por tamaños de manera tal que se puedan distinguir las buscadas. Luego se transfieren los ácidos nucleicos del gel a la membrana. De esta manera los que quedan retenidos pueden ser sometidos a ensayos de hibridación con sondas específicas para detectar la presencia de determinadas secuencias.
Estas dos técnicas persiguen fines distintos: el Southern Blot, que detecta la presencia de ciertas secuencias en el ADN, se usa, por ejemplo, para estudiar mutaciones en el genoma. El Northern, en cambio, permite detectar qué genes son transcriptos en determinadas condiciones. Hemos visto que dos células del mismo organismo se distinguen por los genes que expresan y no por su ADN. El Southern Blot nos permite evidenciar el mismo material genético y el Northern Blot, la expresión de diferentes genes.
Si luego queremos detectar proteínas, usaremos otra técnica similar: el Western Blot, que deriva de la electroforesis en gel y separa proteínas mediante la utilización de anticuerpos específicos. Una vez que la muestra con las proteínas que se quiere identificar ha corrido en un gel, se la transfiere a una membrana especial donde las proteínas quedan «ancladas» o adheridas. Después, se incuba esta membrana con el anticuerpo específico contra la proteína blanco, y se revela. Con esta técnica pueden obtenerse datos aproximados del tamaño de la proteína y su concentración en la muestra sembrada.
¿Cómo sacar fotos de genes activados? Microarreglos
Otra técnica que emplea la hibridación de sondas específicas marcadas es la de microarreglos (Microarrays), que consta de una membrana dividida en celdillas que poseen adheridas sondas que representan un gen en particular. En conjunto, estas celdillas contienen todos los genes conocidos de un organismo. De esta manera, cuando se coloca una muestra en estos chips se irá hibridando cada gen que se encuentre en la muestra con su sonda correspondiente en la casilla determinada. Cuando una celdilla da positivo, quiere decir que ese gen determinado está presente en la muestra.
Los ensayos con microarreglos son rápidos de realizar, pero muy engorrosos de analizar. Además, están muy limitados a los genes que ya se conocen. Permiten obtener un pantallazo rápido sobre qué está pasando en la célula en ese momento determinado, en cuanto a qué genes están encendidos y cuáles apagados. Sin embargo, los resultados obtenidos nunca deberían ser concluyentes, sino que tendrían que ser validados mediante otras técnicas (por ejemplo, Northern Blot).
Microarreglos: esta técnica permite analizar simultáneamente miles de genes.
________________________________________
Posted in Uncategorized | Leave a Comment »
Ingenierìa Genètica…Quien lo iba a creer !!!
Posted by Dr. Daniel Muñoz en agosto 18, 2009
Entender el proceso de manipulaciòn de la maquinaria genètica, es imprescindible y bàsico para quièn diga que ha estudiado las ciencias biològicas.
Comprender la naturaleza del ADN que funciona con las mismas leyes de apareamiento en cualquier organismo viviente es sencillamente grandioso.
Tener clara visiòn de lo que significa que el Hombre ya pueda manipular deliberadamente semejante maquinaria y usarla con fines especìficos…es aspirar a tener criterio sobre la Bioètica.. analizando y sopesando los Pro y los contra de semejante Adelanto…
Las perspectivas son inmensas…..ilimitadas….Peligrosas…y Grandiosas..!!!
Si Dios nos Bendice y no dispone lo contrario…!!!!
Posted in Uncategorized | Leave a Comment »
PAREDES CELULARES, MATRIZ EXTRACELULAR, INTERACCIONES CELULARES. QUE INTERESANTE.
Posted by Dr. Daniel Muñoz en agosto 8, 2009
ALGUNOS PRINCIPIOS BASICOS QUE VALE LA PENA EVALUAR POR SU IMPORTANCIA POR DEMAS BASICA EN EL CONOCIMIENTO DE LA BIOLOGIA…….
1 Muchas células estan rodeadas por un conjunto INSOLUBLE de moléculas secretadas…. claves para su funcionamiento
2. Células de BACTERIAS, HONGOS, ALGAS, PLANTAS SUPERIORES ESTAN rodeadas de paredes celulares RIGIDAS que son una parte integrante de la Célula.
3. LAS CELULAS ANIMALES…. NO ESTAN RODEADAS DE PAREDES CELULARES…..pero están embebidas….en una MATRIZ EXTRACELULAR… consistente de PROTEINAS Y POSICACARIDOS SECRETADOS..
..
4. las FUNCIONES CLAVES …. por demás decirlo de la MATRIZ EXTRACELULAR SON:
A)Proporcionar soporte estructural para las células y tejidos
B)jugar un papel clave en la regulación del comportamiento celular. Incluido que las interacciones de la célula con la MATRIZ EXTRACELULAR.. ancla el citoesqueleto ( es decir sirve de punto de apoyo., o de agarre) y regula LA FORMA Y MOVIMIENTO CELULAR… AUN MAS: gracias a la matriz extracelular se dan interacciones entre las células que tienen que ver con su organización, tanto en animales como vegetales, la matriz extracelulares proporciona canales a través de los cuales las células pueden comunicarse con sus vecinos……
5. PAREDES CELULARES_ derterminan la forma de la célula y previenen que ésta no estalle por la presión osmótica
6. las paredes celulares de bacterias y de Eucariotas son MUY DIFERENTES.
7. las paredes celulares BACTERIANAS están formadas por POLISACARIDOS UNIDOS MEDIANTE ENLACES CRUZADOS CON PEQUEÑOS POLIPEPTIDOS
8- pOR EL CONTRARIO, las paredes celulares EUCARIOTAS estan compuestas principalemnte de polisacáridos incluidos en unamatriz semejante a un gel.
9. En LUGAR DE SER ESTRUCTURAS FIJAS, las paredes celulares vegetales pueden ser modificadas tanto durante el desarrollo de la planta como en respuesta a señales del medio ambiente.
10- PAREDES CELULARES BACTERIANAS….. CONOCIMIENTO BASICO DEL MEDICO:
Las paredes celulares bacterianas determinan las formas caraterísticas de los diferentes tipos de células bacterianas por ejemplo: Bacilos…. como E. coli.., ESFERICAS como los Neumococos, Estafilococos, Espirales como el TReponema..
La ESTRUCTURA PARTICULAR de las paredes celulars bacterianas las divide en dos grandes e importantes grupos<.
GRAMNEGATIVAS Y G RAMPOSITIVAS.. por demás frecuente en la jerga médica para la antibioterapia.
El método de tinción desarrollado por Christian Gram en 1884, cosa que sólo algunos profesionales lo sabrán….
resulta que se basa en la absorción del colorante ( tinción de Gram) si lo absorbe y se colorea es Grampositivo, si no, Nó.
Es la estructura de la pared Bacteriana Gram negativa la que es un sistema de doble membrana con una pared celular delgada por el medio de éstas dos membranas…. el colorante no penetra.
Las gram positivas(bacterias) tienen un sistema de membrana única y una pared celular gruesa… en éstas si entra el colorante y las colorea…
Lo que realmente vuelve a la bacteria vulnerable a los antibióticos es el sistema de su pared celular.
La penicilina inhibe la enzima responsable de formar los puentes de unión cruzados entrelas diferentes hebras de PEPTIDOGLICANO, principal componente de las paredes celulares de las bacterias. lA PENICILINA, interfiere por tanto en la síntesis de la pared celular y bloquea el crecimiento bacteriano.
11. paredes celulares EUCARIOTAS
se componen principalmente de POLISACARIDOS
en los hongos el polisacárido estructural fundamental se llama QUITINA
Las paredes cel. de la mayoria de las algas y PLANTAS SUPERIORES… se compone de CELULOSA….
Se considera que la CELULOSA es el polímero más abundante de la Tierra….
Las microfibrillas de celulosa unidas las hemicelulosas ramificadas en todo su trayecto, permiten forman fibras fuertes, …….responsables de la fuerza mecánica de las paredes celulares vegetales… en algunos casos sorprendente (guayacán)
12- lA ESTRUCTURA Y LA FUNCION DE LA PARED CELULAR: varían a medida que las células vegetales se desarrollan
al principio hay UNA PARED CELULAR PRIMARIa …delgada…flexible… que permite a la célula crecer en tamaño
una vez completado su crecimiento surge la PARED CELULAR SECUNDARIA… sobre manera importante en aquellos tipos
celulares que deberán conducir Agua y dar resistencia mecánica a la planta…….
13. La LIGNINA es un polímero complejo que refuerza muchas paredes secundarias, es en gran medida responsable de la ………resistencia de la densidad de la madera..
14. A diferencia de las células animales,,, las células vegetales no mantienen un equillibrio osmótico entre su citosol y los fluidos extracelulares…!!!!!! la presión osmótica dirige continuamente el flujo de agua al interior de la célula.
La celula vegetal tolera este flujo de agua hacia elinterior debido a q ue sus paredes celulares rígidasimpiden que se hinche y estalle.
En su lugar se genera una presión hidrostática interna llamada Presión de Turgencia, que termina igualando a la presión osmótica y evita que el agua siga entrando… LA PRESION DE TURGENCIA es responsable de la rigidez de los tejidos vegetales….. es decir de mantenerse erguidos, turgentes, ( comparados con una flor marchita)
LA PRESION DE TURGENCIA: Es el fundamento de un MECANISMO DE CRECIMIENTO CELULAR…..UNICO EN LAS PLANTAS…
Resulta que: las células vegetales suelen crecer debido a la entgrada de agua, sin sintetizar nuevos componentes ……..citoplasmáticos GRANDIOSO….. ECHALE SIEMPRE AGUA A TUS FLORES…..Y PLANTAS…. SIN EXAGERAR
15. LA matriz extracelular_ rellena– los espacios entre células y une las células entre sí y los tejidos.
16. Un tipo de MATRIZ EXTRACELULAR ES LA …LAMINA BASAL… que rodea a las celulas musculares, adiposas y nervios periféricos…………OTRO TIPO Y MUCHO MAS ABUNDANTE es la matriz extracelular de los tejidos conectivos.. ejemplo el tejido conectivo laxo bajo las capas de células epiteliales…en la cuál se distribuyen los fibroblastos.
EN LOS TIPOS DE TEJIDO CONECTIVO como -el hueso- el tendón y el cartílago la matriz extracelular es la responsable de su estructura y función.
17, Varias de las proteínas y polisacáridos encontrados en la MATRIZ EXTRACELULAR, están estrechamente unidos a la membrana celular…. es el caso del GLICOCALIX.
18.ESTRUCTURA_ la MATRIZ EXTRACELULAR… está compuesta por -proteínas fibrosas- resistentes embebidas en una sustancia fundamental Gelatinosa y de naturaleza polisacarídica…..Contiene ADEMAS: Proteínas de ADHESION que unen los componentes de la matriz entre sí como a las células adyacentes.
19. la proteína estructural principal de la matriz extracelular es EL COLAGENO. dicho sea de paso la proteína mas abundante en los tejidos animales.
20. Las proteínas estructurales fibrosas de la matriz extracelular es tán eMbebidas en un gel formado a paritr de unos polisacáridos denominados GLICOSAMINOGLICANOS O GAG.
21. LAS PROTEINAS DE ADHESION A LA MATRIZ:
son las responsables de unir los componentes de la matriz entre sí y a las superficies celulares.
el prototipo de éstas moléculas es la FIBRONECTINA, proteína de adhesión (laprincipal) de los tejidos conectivos
Las LAMININAS que se organizan en redes y la ENTACTINA son las otras dos proteínas estudiadas en el capítulo.
22. Las proteínas de adhesión tienen interacción con el COLAGENO, LOS PROTEOGLICANOS Y SON PRINCIPALES sITIOS DE UNION DE LAS INTEGRINAS. lAS INTEGRINAS… son losprincipales receptores celulares de superficie responsables de la unión de las células a la matriz extracelular. Es MAS… además de fijar las células a la matriz extracelular, las integrinas sirven como anclaje para el citoesqueleto.
23. LA UNION DEL CITOESQUELETO A LA MATRIZ EXTRACELULAR ES LA RESPONSABLE DE LA ESTABILIDAD DE LAS UNIONES CELULA-MATRIZ.
24 las interacciones CELULA – CELULA.. se refieren a las interacciones entre las células como por ejemplo: las del tipo transitorio… entre las células del sistema inmunitario y las interacciones que dirigen a los góbulos blancossanguíneos a los lugares de inflamación celular. Interacciones mas estables se dan en varios tipos diferentes deuniones célula-célula para el mantenimiento y la función de las láminas de células epiteliales.
25. En las INTERACCIONES CELULA CELULA ES NECESARIO COMPRENDER LOS TIPOS ESPECIALIZADOS DE UNIONES ENTRE CELULAS:
uniones adhesivas:
La union adhesiva es un proceso selectivo de tal forma que las células seadhieren solamente a otros tios específicos de células.
Esta unión adhesiva célula-célula selectiva viene mediada por porteinas transmembrana denominadas MOLECULAS DE ADHESION CELULAR QUE SE DIVIDEN EN
4 cuatro grupos principales[ SELECTINAS….. INTEGRINAS…. SUPER FAMILIA DE LAS INMUNOGLOBULINAS Y LAS CADHERINAS.
26–Destacan LAS CADHERINAS… implicadas en la adhesión selectiva entre células enmbrionarias, la formación de sinapsis específicas en el sistema nervioso, y son las proteinas plrincipalemnte resposalbesl del mantenimiento de las uniones estables entre células en los tejidos-
27 Las interacciones célula-célula mediadas por Selectinas, Integrinas y la mayoria de los miembros de la Superfamilia de las Inmunoglobulinas, son adhesiones transitorias en las cuales los citoesqueletos de celulas aDyacentes no se asocian.
LAS UNIONES ADHERENTES ESTABLES QUE IMPLICAN A LOS CITOESQUELETOS DE CELULAS ADYACENTES ESTAN BASADAS PRINCIPALEMTNE EN LAS CADHERINAS..
28- UNIONES ESTRECHAS.
SON críticamente IMPORTANTES para la función de las láminas de células epiteliales como barrera entre compratimentos fluidos.. ej. el epitelio intestinal separa la luz del intestino del tejido conectivo suyaciente que contiene capilares sanguíneos
Juegan dos papeles para permitir que los epitelio cumplan con dichas funciones de barrera:
primero forman SELLOS que previenen el paso libre de moléculas incluyendo iones.
segundo separan los dominios apical y lateral de la membrana plasmatica.. clásico en el intestino
existen sistemas de trasporte reguladores y controladores de tráfico de moléculas para cada dominio..
tienen minima fuerza adhesiva por loque se asocian con uniones adherente..(complejos de unión)
29. UNIONES TIPO GAP.
Resultan las mas llamativas ….PUES:
pROporcionan conexiones directamente entre los citoplasmas de células adyacentes.
Son Canale abiertos a través de la membrana plasmática que permiten la libre difusión de iones y moléculas( inferioresa l00 daltons) entre células vecinas., pero que impiden el paso de proteínas y ácidos nucleicos.
En tAL VIRTUD acoplan tanto las actividades metabólicas como las respuestas eléctricas de las células que conectan.
La mayoria de las células en los tejidos animales incluyendo células epiteliales células endoltelialely las células del músculo cardíaco y liso se comunican mediante Gap-
En el músculocardíaco, el paso directo deiiones a través deuniones Gap acopla y sincroniza las contracciones de las células cardíacas vecinas. ( NO ES GRANDIOSO !!!!!)
Permiten además estasuniones el paso de señalizadores intracelulares como el AMPc y el Calcio iónico.
LAS UNIONES TIPO GAP ESTAN CONSGTRUIDAS SOBRE PROTEINAS TRANSMEMBRANA DE LA FAMILIA – CONEXINA-
VARIAS PATOLOGIAS HUMANAS SE HAN RELALCIONADO CON MUTACIONES LEN GENES QUE CODIFICAN CONEXINAS ENTRE ELLAS ENFERMEDAD DE CHARCOT MARIE TOOTH, SORDERA, ENF. DE LA PIEL, CATARATAS… ETC.
30…PLASMODESMAS——- fácil…. los plasmodesmas son el equivalente a las uniones GAP en Vegetales…
Dios les bendiga……Esta hubiera sido la clase…OK–
23.
20-
19-
Posted in Uncategorized | 1 Comment »
Sintesis de Proteinas Procesamiento Regulaciones
Posted by Dr. Daniel Muñoz en agosto 4, 2009
Evalúe sus conocimientos: recuerde que puede leer la presentación de la clase en el apartado correspondiente
Responda como Falso y verdadero. Coloque F o V en el espacio de la izquierda.
1.____La regulación de la expresión génica implica la Replicación del ADN y la Traducción del ARN
2.____La degradación de proteínas es parte de la regulación de las mismas, siendo crítica en situaciones vitales como la división ………celular.
3.____Las anomalías genéticas en cuanto a la carencia del sistema de Proteólisis lisosómica se ha relacionado con cáncer
4.____Básicamente el mecanismo de traducción de la información génetica es similar en eucariotas y procariotas
5.____El ARNr es capaz de catalizar las reacciones principales de la sintesis de proteínas.
6.____Tanto en células eucariotas como procariotas la traducción siempre comienza con el aminoácido metionina
7_____El primer paso de la fase de iniciación de la Traducción del código genético, Sintesis de proteinas, es la unión de un metionil ARNt específico y el ARNm a la subunidad pequeña del ribosoma
8.____El antibacteriano Eritromician inhibe la unión de los aminoacil ARnt
9.____la Regulación de la síntesis de ferritina es el ejemplo mas estudiado de proteínas represoras que bloquean la traducción
10.___Los micro ARN pueden ser capaces de regular la expresión génica tanto en la transcripción como en la traducción.
Posted in Uncategorized | 4 Comments »
Posted by Dr. Daniel Muñoz en julio 29, 2009
SINTESIS Y MADURACION DEL ARN:
Evalúe sus conocimientos: conteste F ó V (falso ó verdadero) en el espacio inicial..
1.___el primer paso en la maduración del ARNm es la adición de la caperuza en el extremo 5
2.___el aspecto final de la maduración de ARN es su eventual degradación en el citoplasma
3____La tasa de degradación de los ARN individuales son otro nivel de control la expresión génica
4.___La forma más común de Corrección del ARN en mamíferos se relaciona con la desaminación de la adenosina en inopina
5___El complejo de ARNsn y proteínas juega un papel crucial en el corte y empalme denominado splicing
6___El extremo 3´de la mayoria de ARNm se forma por el corte del transcrito primario y la adición de la cola de poli A
7___las colas de poli A regulan la traducción y la estabilidad del ARNm
8___La ARNasa P es ejemplo del poder catalítico del ARN
9.___Los aspectos llamativos en la maduración del ARNt, serían la adición de la secuencia CCA en su extremo 3´, sitio de unión de los aminoácidos y la amplia modificación que sufren sus bases… alrededor de 10% de bases modificadas.
10___el corte y empalme aberrante es responsable del 15% de las enfermedades hereditarias, incluyendo varios tipos de cáncer.
11___la determinación del sexo en la mosca Drosophila es un ejemplo de corrección del ARNm
12___La mayoria de transcritos de pre ARNm se degradan en el núcleo
13___Los denominados Factores de corte sirven para dirigir el spliceosoma a la diana de corte y empalme correcta
14.___ El dominio C-terminal de la ARN polimerasa juega un papel clave en la coordinación de los procesos de maduración incluyendo el splicing
15.___Las señales de poliadenilación incluyen un hexanucléotido altamente conservado AAUAAA, altamente conservado en mamíferos.
Posted in Uncategorized | 1 Comment »
Eureka volvió word press !!!!!!!!
Posted by Dr. Daniel Muñoz en julio 3, 2009
justo al construir éstas paginas…. hay una reingeniería de word press y me pone a pensar…si ésto vale la pena… sifunciona realmente…. gracias a Dios que siiiiiiii
Posted in Uncategorized | Etiquetado: portada | 3 Comments »
training evaluations tercer parcial
Posted by Dr. Daniel Muñoz en junio 25, 2009
BIOLOGIA ORGANULOS CELULARES SINTESIS DE PROTEINAS. RE.
Responda falso o verdadero señalando el circulo correspondiente , abajo.
- Según el esquema general de distribución de proteínas en células de mamíferos, las que están destinadas a la membrana celular, parten de los ribosomas libres en el citosol.
- Los microsomas son pequeños orgánulos celulares que ayudan a fragmentar los grandes polipéptidos en pequeñas vesículas.
- La hipótesis de la señal de Blobel, tiene como característica esencial la existencia de una secuencia única de péptidos inmediatamente a la derecha del grupo amino terminal
- El traslocón está constituido por tres proteínas transmembrana llamadas Sec61
- Hsp70 se refiere a una chaperona citosólica para mantener a los polipéptidos en su conformación primaria, de manera que puedan entrar en el traslocón
- La formación de puentes disulfuro entre las cadenas laterales de residuos de cisteína es un aspecto importante de la traslocación a través de la membrana
- La calnexina y calreticulina son proteinas que se unen a residuos de azúcar presentes en las glicoproteínas facilitando su correcto plegamiento
- Aparte de la síntesis de lípidos el RE liso tiene actividad en el procesamiento de las proteinas secretadas y de membrana
- El calor, el estrés celular, la infección vírica afectará específicamente la traslocación de proteínas
- Las señales específicas KDEL y KKXX provocan que las proteinas residentes en el RE sean recuperadas selectivamente del compartimento intermedio RE-Golgi y devueltas al RE a través de una vía de reciclado.
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
F O O O O O O O O O O
V O O O O O O O O O O
Dr Daniel Muñoz
BIOLOGIA ORGANULOS CELULARES SINTESIS DE PROTEINAS RE
Responda falso o verdadero señalando el circulo correspondiente , abajo.
- Las proteínas para los peroxisomas parten de los ribosomas libres en el citosol.
- Tanto las proteínas como los lipidos producidos en el retículo endoplásmico pueden ser transportados en vesículas.
- La hipótesis de la señal de Blobel, tiene como característica esencial la existencia de una secuencia única de codones inmediatamente a la derecha del codón de iniciación, sólo en aquellos ARNm cuyos productos pasaran a través de una membrana.
- La partícula de reconocimiento de la señal PRS, está constituida por seis polipéptidos y un ARN citoplásmico pequeño.
- El receptor de la PRS indicada se une tanto al ribosoma como a la secuencia señal, inhibiendo la traducción
- La formación de puentes disulfuro entre las cadenas laterales de residuos de cisteína es un aspecto importante en la conformación tridimensional de los prótidos (proteínas)
- La glicosilación, la hidroxilación, la sulfación y fosfatación son parte del proceso de las proteínas durante su traslocación a nivel del compartimento intermedio entre el RE y el aparato de Golgi.
- El calor, el estrés celular, la infección vírica afectará específicamente la glucosilación de las proteínas
- Las proteinas destinadas a incorporarse a la membrana celular, la membrana del mismo RE o del Golgi,o a los lisosomas se retienen en las cisternas del RE para su debido marcaje antes de enviarlas por medio de vesiculas..
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
F O O O O O O O O O O
V O O O O O O O O O O
Dr Daniel Muñoz
BIOLOGIA 3 ORGANULOS CELULARES _____golgi___
Responda falso o verdadero señalando el circulo correspondiente , abajo.
- La cara cóncava del aparato de golgi se denomina …. Cara Cis
- El aparato de golgi fue descrito en 1956 por el Sr. Camillo Golgi
- Las enzima que llevan a cabo la adición de residuosd azúcar se denominan golucosidasas..
- La especificidad del proceso de fosforilación de los residuos de manosa reside en la enzima que cataliza la adición solo a ciertas proteínas de N acetilglucosamina fosfato, la cuál reconoce una determinante estructural en la proteína a glucosilar, llamada región señal.
- La celulosa, un polímero lineal de rsos de glucosa es sintetizado en la superficie de la membrana del aparato de golgi.
- Las vesículas de clatrina son las responsables de la internalización de proteínas procedentes del exterior de la célula, via exocitosis..
- Las proteínas rab al igual que la familia ARF, participan en muchas reacciones de gemación y fusión durante el transporte a través de vesículas..
- Las enfermedades de depósito lisosómico se deben a la excesiva degradación de los glicolípidos, por ejemplo la enfermedad de Gaucher.
- Por lo menos 30 hidrolasas ácidas distintas estan contenidas en lo lisosomas
- El aparato de golgi modifica tanto proteínas como lípidos…
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
F O O O O O O O O O O
V O O O O O O O O O O
Dr Daniel Muñoz
BIOLOGIA 3____contracción muscular_____________
Responda falso o verdadero señalando el circulo correspondiente , abajo.
- La Actina es una proteína que convierte la energía química en energía mecánica
- El ejemplo más notorio de contracción mediada por actina y mosina en células no musculares corresponde a la citocinesis*.
- La contracción muscular se dispara por impulsos nerviosos denominados potenciales de acción..
- La proteína a la cual se fija el calcio para dar inicio a la contracción muscular se denomina tropomiosina..
- Cuando la concentración de Calcio es baja en el citosol de la célula muscular, un complejo de proteínas denominadas troponinas con la tropomiosina liberan los sitios de interacción de todas las moléculas de actinas con las cabezas de miosina por lo que el músculo se contrae..
- Dos proteínas la titina y la nebulina también contribuyen a la estructura y estabilidad del sarcómero… la primera, se piensa que determina la longitud de los filamentos de actina asociados y la segunda, mantiene a los filamentos de miosina centrados en el sarcómero.
- La mayor parte del citoplasma de una celula muscular está constituido por miofibrillas que son haces cilíndricos dos tipos de filamentos: filamentos gruesos de actina y filamentos delgados de miosina…
- La Banda A del sarcómero se constituye por filamentos de miosina.
- Anisótropo, significa que su comportamiento o reacción físico(a) es variable dependiendo de la dirección en que se mida..
- En la epidermolisis bullosa simple está causada por mutaciones en el gen que codifica para neurofilamentos de las neuronas motoras, dando lugar a su acumulación y ensamblaje anormal .
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
F O O O O O O O O O O
V O O O O O O O O O O
BIOLOGIA CONTRAC. MJUSCULAR
Responda falso o verdadero señalando el circulo correspondiente , abajo.
- La función de posicionar el núcleo dentro de la célula corre a cargo de los filamentos de miosina.
- Además de las miosinas I y II otras 65 miosinas no musculares han sido identificadas.
- La regulación de la contracción muscular por actina y miosina en el músculo estriado tiene lugar mediante la unión de los sitios de interacción de éstas proteínas dentro del sarcómero
- Ante una concentración baja de calcio en la célula muscular el complejo de titina y nebulina bloquea la fijación de la actina a la miosina
- El incremento del calcio citosólico en la célula muscular es el responsable de la activación de la miosina en el músculo estriado, no así, en el músculo liso.
- La región intermedia del sarcómero dentro de la Banda A, denominada zona H contiene únicamente filamentos de actina
- Los filamentos intermedios miden entre 8 y ll nanómetros, los delgados miden 7 nm y los gruesos de 15 a 25 nm.
- De hecho existen ahora 17 queratinas diferentes cuya defectuosidad se asocia con enfermedades humanas.
- Isótropo , se refiere a una mólecula cuyo comportamiento físico no es variable no importa la dirección en que se mida o se observe
- El tipo de miosina presente en el músculo está formada por dos cadenas pesadas y cuatro cadenas ligeras.
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
F O O O O O O O O O O
V O O O O O O O O O O
Dr Daniel Muñoz
BIOLOGIA – CONTRAC. MUSCULAR
Responda falso o verdadero señalando el circulo correspondiente , abajo.
- Las células musculares miden aproximadamente 50,000 nm de diámetro y varios cm. De longitud..
- Durante la contracción muscular la banda A y la zona H casi desaparecen por completo, sin embargo la banda I y la linea M permanecen inalteradas..
- La liberación de Calcio hacia el citosol de la célula muscular incrementa la concentración de 105 a 107 M.
- El aumento de la concentración de calcio es la señal para la contracción muscular, interviniendo dos proteínas accesorias unidas a los filamentos de miosina: la tropomiosina y la troponina.
- La hidrólisis de ATP provoca repetidos ciclos de interacción entre las cabezas de miosina y la actina. Los cambios conformacionales de la miosina durante cada ciclo conducen al movimiento de las cabezas de ésta, a lo largo de los filamentos de actina..
- En el músculo estriado cardíaco, la diferencia es que la regulación de la contracción muscular está mediada por la fosforilación de una de las cadenas ligeras de la miosina.
- En el proceso de cicatrización las células de la piel extienden lamelipodios para moverse y cubrir la herida.
- Las proteinas de los filamentos intermedios suelen ser modificadas por fosforilación para regular su ensamblaje y desensamblaje en la célula.
- En la esclerosis lateral amiotrófica la base molecular está dada por mutaciones en el gen de la queratina que interfiere en el ensamblaje normal y el soporte de tensiones mecánicas en las células de la piel.
- La mayor parte de los filamentos intermedios están implicados en los movimientos celulares..
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
F O O O O O O O O O O
V O O O O O O O O O O
Dr Daniel Muñoz
BIOLOGIA – CONTRAC. MUSCULAR
Responda falso o verdadero señalando el circulo correspondiente , abajo.
- A diferencia de los filamentos delgados y gruesos, los filamentos intermedios, si bién la mayoría está involucrada en el movimiento celular, cumplen básicamente una función estructural…
- La fragilidad anormal de las células epidérmicas, está causada por mutaciones en los genes que codifican para proteínas de los tipos I y II, de los filamentos intermedios…
- En el movimiento celular por medio de extensiones como pseudópodos, lamelipodios y filopodios, debe destacarse las especializaciones locales y extensiones de la membrana plasmática, dirigidos por las propiedades dinámicas del citoesqueleto de actina .
- La fosforilación de una de las cadenas ligeras de la miosina, es el mecanismo regulador de la contracción muscular específicamente en el músculo cardíaco..
- Un ejemplo de contracción que no utiliza el sistema de actina y miosina viene a ser la división celular..
- La proteína extremadamente grande, 3000 kDa, que se asocia en la estructura del sarcómero se denomina calmodulina.
- La Nebulina se asocia con los filamentos gruesos de la miofibrilla a nivel de cada sarcómero, regulando su ensamblaje..
- .El modelo de deslizamiento de los filamentos de actina y miosina, supone que la banda A y la zona H, casi desaparecen a la vista durante la contracción.
- La troponina T, es el lugar de recepción de los iones de Calcio, como señales de contracción muscular .
- Las cabezas de cada filamento de miosina, son las responsables a la postre, del movimiento contráctil, basado en el avance de las cabezas de miosina, sobre los filamentos de actina, gracias a repetidos ciclos de interacción entre ambos filamentos, tal mecanismo dependiente de energía química.
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
F O O O O O O O O O O
V O O O O O O O O O O
Dr Daniel Muñoz
BIOLOGIA – microtúbulos
Responda falso o verdadero señalando el circulo correspondiente , abajo.
- Como regulador de ensamblaje, el evento que se lleva a cabo a nivel de los polipéptidos que componen la tubulina, la hidrólisis del GTP¨unido a la B tubulina, disminuye la afinidad de la tubulina por las moléculas adyacentes…
- La colchicina y colcemida se usan como antitumorales debido a que, afectan la polimerización de los microtúbulos y con ello la mitosis de las células cancerosas…
- Los centrosomas de la mayoría de las células animales, están constituidos por dos estructuras cilíndricas integradas por nueve tripletes de microtúbulos ,similares a los cuerpos basales de los flagelos..
- Los axones de las células nerviosas, un buen ejemplo del papel de los microtúblos en la determinación de la polaridad de la célula, contienen proteínas tau pero no MAP 2, al contrario que las dendritas..
- La quinesina I se mueve sobre los microtúbulos exclusivamente hacia el extremos menos..
- Hay cuarenta y cinco quinesinas conocidas en el ser humano
- En la células nerviosas donde los ribosomas sólo se localizan en el cuerpo celular y en las dendritas, resulta evidente la necesidad de transportar las proteínas, vesículas de membrana orgánulos ej. Mitocondrias desde el cuerpo hasta el axon que puede ser hasta de mas de l metro de longitud…
- La estructura fundamental de los cilios y de los flagelos es el cinetocoro..
- La formación del huso mitótico implica la estabilización selectiva de algunos de los microtúbulos que emanan desde el centrosoma .
- La Anafase A consiste en el movimiento de cromosomas hacia los polos del áster sobre los microtúbulos del cinetocoro, que se acortan a medida que avanza el movimiento cromosómico.. .
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
F O O O O O O O O O O
V O O O O O O O O O O
Dr Daniel Muñoz
BIOLOGIA microtúbulos _
Responda falso o verdadero señalando el circulo correspondiente , abajo.
- Las quinesinas de motor céntrico son las que no se desplazan en el microtúbulo, sus propiedades son de anclar a los microtúbulos..
- Las quinesinas pueden moverse hacia el extremo más o menos del microtúbulo..
- Las proteínas más importantes en el centrosoma generador de microtúbulos son la alfa y beta tubulina..
- La vincristina y vinblastina fueron de los primeros fármacos usados en la quimioterapia del cáncer, su mecanismo de inhibir la mitosis se basa en la estabilización de los microtúbulos en vez de inhibir su ensamblaje..
- La hidrólisis del ATP unido a la tubulina alfa , no así a la tubulina beta, resulta ser el mecanismo de regulación de la polimerización de los microtúbulos, además de la concentración de dimeros y formación de casquetes extremos de GDP o GTP..
- El progenitor evolutivo de las tubulinas parece ser una proteína similar a la proteína procariota FtsZ// <
Blog del Dr. Daniel Muñoz 